生物化學總結
總結是事后對某一時期、某一項目或某些工作進行回顧和分析，從而做出帶有規律性的結論，它可以有效鍛煉我們的語言組織能力，快快來寫一份總結吧。但是總結有什么要求呢？下面是小編幫大家整理的生物化學總結，僅供參考，大家一起來看看吧。
生物化學總結 篇1
第一章蛋白質
第一節氨基酸的結構與分類
一、氨基酸的結構
組成蛋白質的基本單位是氨基酸
在空間各原子有兩種排列方式：L—構型與D—構型，它們的關系就像左右手的關系，互為鏡像關系
二、氨基酸的分類：
1.按氨基酸分子中羧基與氨基的數目分：
酸性氨基酸：有天冬氨酸、谷氨酸；
堿性氨基酸：有賴氨酸、精氨酸、組氨酸；
中性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、絲氨酸、蘇氨酸。
2.按側基R基的結構特點分：脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸雜環氨基酸：脯氨酸、組氨酸
3.按側基R基與水的關系分：
非極性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；
極性不帶電氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、絲氨酸、蘇氨酸；極性帶電氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、組氨酸。
4.按氨基酸是否能在人體內合成分：必需氨基酸：指人體內不能合成的氨基酸，必須從食物中攝取，有八種：賴氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、笨丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸。
非必需氨基酸：指人體內可以合成的氨基酸。有十種。
半必需氨基酸：指人體內可以合成但合成量不能滿足人體需要（特別是嬰幼兒時期）的氨基酸，有兩種：組氨酸、精氨酸。
各種蛋白質都有特定的空間構象，而特定的空間構象又與它們特定的生物學功能相適應，蛋白質的結構與功能是高度統一的。
第三節蛋白質的理化性質及分離純化一、蛋白質的理化性質
（一）蛋白質的兩性解離與等電點：
具有兩性解離的性質，因而也具有特定的等電點。
（二）蛋白質的膠體性質
蛋白質分子的顆粒直徑已達1～100nm，處于膠體顆粒的范圍。因此，蛋白質具有親水溶膠的性質。
布郎運動、丁道爾現象、電泳現象，不能通過半透膜，具有吸附能力。
蛋白質分子表面的水化膜和表面電荷是穩定蛋白質親水溶膠的兩個重要因素。
電泳：帶電顆粒在電場中移動的現象。分子大小不同的蛋白質所帶凈電荷密度不同，遷移率即異，在電泳時可以分開。
三）蛋白質的變性
在某些物理或化學因素的作用下，蛋白質嚴格的空間結構被破壞（不包括肽鍵的斷裂），從而引起蛋白質若干理化性質和生物學性質的改變，稱為蛋白質的變性(denaturation)。引起蛋白質變性的因素
①物理因素：高溫、高壓、紫外線、電離輻射、超聲波等；
②化學因素：強酸、強堿、有機溶劑、重金屬鹽等。變性蛋白質的性質改變
物理性質：旋光性改變，溶解度下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等； 化學性質：官能團反應性增加，易被蛋白酶水解；
生物學性質：原有生物學活性喪失，抗原性改變。變性蛋白質主要標志是生物學功能的喪失。溶解度降低，易形成沉淀析出，結晶能力喪失，分子形狀改變，肽鏈松散，反應基團增加，易被酶消化； 變性蛋白質分子互相凝集為固體的現象稱凝固。蛋白質變性的可逆性
a)蛋白質在體外變性后，絕大多數情況下是不能復性的；
b)如變性程度淺，蛋白質分子的構象未被嚴重破壞；或者蛋白質具有特殊的分子結構，并經特殊處理則可以復性。
（四）蛋白質的沉淀反應 加高濃度鹽類（鹽析）：加鹽使蛋白質沉淀析出。
分段鹽析：調節鹽濃度，可使混合蛋白質溶液中的幾種蛋白質分段析出。血清球蛋白（50%(NH4)2SO4飽和度），清蛋白（飽和(NH4)2SO4)。 加有機溶劑 加重金屬鹽
加生物堿試劑單寧酸、苦味酸、鉬酸、鎢酸、三氯乙酸能沉淀生物堿，稱生物堿試劑。
（六）蛋白質的顏色反應
二、蛋白質的分離與純化
（一）鹽析與有機溶劑沉淀：
1.鹽析：
在蛋白質溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質的膠體性質，使蛋白質從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。 常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。 鹽析時，溶液的pH在蛋白質的等電點處效果最好。 鹽析沉淀蛋白質時，通常不會引起蛋白質的變性。 分段鹽析： 半飽和硫酸銨溶液可沉淀血漿球蛋白，而飽和硫酸銨溶液可沉淀血漿清蛋白。
2.有機溶劑沉淀蛋白質
凡能與水以任意比例混合的有機溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可用于沉淀蛋白質。 沉淀原理是：
①脫水作用；
②使水的介電常數降低，蛋白質溶解度降低。
（二）電泳：
（三）離子交換層析
（四）凝膠過濾層析
（五）超速離心：
利用物質密度的不同，經超速離心后，分布于不同的液層而分離。
超速離心也可用來測定蛋白質的分子量，蛋白質的分子量與其沉降系數S成正比
第四章酶
第一節酶的命名及分類
一、酶的命名
(1)習慣命名法:
根據其催化底物來命名；
根據所催化反應的性質來命名； 結合上述兩個原則來命名，
有時在這些命名基礎上加上酶的來源或其它特點。
(2)國際系統命名法
系統名稱包括底物名稱、構型、反應性質，最后加一個酶字。 例如：習慣名稱:谷丙轉氨酶系統名稱:丙氨酸：α-酮戊二酸氨基轉移酶
酶催化的反應:谷氨酸+丙酮酸 →α-酮戊二酸+丙氨酸
二、酶的分類
(1)水解酶hydrolase
c)水解酶催化底物的加水分解反應。
d)主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
e)例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應：
(2)氧化-還原酶Oxidoreductase
氧化-還原酶催化氧化-還原反應。
主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的
脫氫反應。
(3)轉移酶Transferase
轉移酶催化基團轉移反應，即將一個底物分子的基團或原子轉移到另一個底物的分子上。 例如，谷丙轉氨酶催化的氨基轉移反應。
(4)裂合酶Lyase
裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。 主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反應。
(5)異構酶Isomerase 異構酶催化各種同分異構體的相互轉化，即底物分子內基團或原子的重排過程。
(6)合成酶LigaseorSynthetase
6.合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應。這類反應必須與ATP分解反應相互偶聯。
7.A+B+ATP+H-O-H===A B+ADP+Pi8.例如，丙酮酸羧化酶催化的反應。丙酮酸+CO2→草酰乙酸
(7)核酶（催化核酸）ribozyme
核酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的RNA，能夠催化RNA分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反應。
第二節維生素與輔酶
維生素是機體維持正常生命活動所必不可少的一類有機物質。
維生素一般習慣分為脂溶性和水溶性兩大類。其中脂溶性維生素在體內可直接參與代謝的調節作用，而水溶性維生素是通過轉變成輔酶對代謝起調節作用。輔酶coenzyme和金屬離子
根據酶的組成情況，可以將酶分為兩大類： 單純蛋白酶：它們的組成為單一蛋白質。結合蛋白酶：某些酶，例如氧化-還原酶等，其分子中除了蛋白質外，還含有非蛋白組分。 結合蛋白酶的蛋白質部分稱為酶蛋白，非蛋白質部分包括輔酶及金屬離子(或輔因子cofactor)。 酶蛋白與輔助成分組成的完整分子稱為全酶。單純的酶蛋白無催化功能。
一、水溶性維生素與輔酶
某些小分子有機化合物與酶蛋白結合在一起并協同實施催化作用，這類分子被稱為輔酶（或輔基）。輔酶是一類具有特殊化學結構和功能的化合物。參與的'酶促反應主要為氧化-還原反應或基團轉移反應。大多數輔酶的前體主要是水溶性B族維生素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用密切相關。
酶可同時與底物及抑制劑結合，引起酶分子構象變化，并導至酶活性下降。由于這類物質并不是與底物競爭與活性中心的結合，所以稱為非競爭性抑制劑。
(3).反競爭性抑制含義和反應式
反競爭性抑制劑必須在酶結合了底物之后才能與酶與底物的中間產物結合，該抑制劑與單獨的酶不結合。反競爭性抑制的特點：
反競爭性抑制劑的化學結構不一定與底物的分子結構類似； 抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；
必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；抑制程度隨底物濃度的增加而增加； 動力學參數：Km減小，Vm降低。第六節酶的調節
生物體內的各種生理活動均以一定的物質代謝為基礎。為了適應某種生理活動的變化，需要對一定的代謝活動進行調節。
通過對酶的催化活性的調節，就可以達到調節代謝活動的目的。
可以通過改變其催化活性而使整個代謝反應的速度或方向發生改變的酶就稱為限速酶或關鍵酶。
一、酶結構的調節
酶結構的調節是通過對現有酶分子結構的影響來改變酶的催化活性的調節方式。 酶結構的調節是一種快速調節方式。
（一）變構調節（別構調節）：
某些代謝物能與變構酶分子上的變構部位特異性結合，使酶的分子構象發生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應的速度，這種調節作用就稱為變構調節(allostericregulation)。 具有變構調節作用的酶就稱為變構酶。
凡能使酶分子變構并使酶的催化活性發生改變的代謝物就稱為變構劑。
1．變構調節的機制：
變構酶一般是多亞基構成的聚合體，一些亞基為催化亞基，另一些亞基為調節亞基。 當調節亞基或調節部位與變構劑結合后，就可導致酶的空間構象發生改變，從而導致酶的催化活性中心的構象發生改變而致酶活性的改變。
2．協同效應：
3.變構調節的方式：
4．變構調節的特點：
⑴酶活性的改變通過酶分子構象的改變而實現；
⑵酶的變構僅涉及非共價鍵的變化；
⑶調節酶活性的因素為代謝物；
⑷為一非耗能過程；
⑸無放大效應。
（二）共價修飾調節：
酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發生共價修飾，從而導致酶活性的改變，稱為共價修飾調節。
共價修飾調節也是體內快速調節代謝活動的一種重要的方式。
最常見的共價修飾方式有：磷酸化-脫磷酸化，-SH--S-S-，乙酰化-脫乙酰化，腺苷化-脫腺苷化等。
1．共價修飾的機制：共價修飾酶通常在兩種不同的酶的催化下發生修飾或去修飾，從而引起酶分子在有活性形式與無活性形式之間進行相互轉變。
2．共價修飾調節的方式：共價修飾調節一般與激素的調節相聯系，其調節方式為級聯反應。
3．共價修飾調節的特點：
⑴酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在；
⑵有共價鍵的變化；
⑶受其他調節因素（如激素）的影響；
⑷一般為耗能過程；
⑸存在放大效應。
（三）同工酶的調節同工酶(isoenzyme)是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。這類酶存在于生物的同一種屬或同一個體的不同組織、甚至同一組織或細胞中。
第七節酶的分離提純及活力測定
一、酶的分離提純
(一)酶在細胞中的分布：
胞外酶：水解酶類，易收集，不必破碎細胞，緩沖液或水浸泡細胞或發酵液離心得到上清液即為含酶液。胞內酶：除水解酶類外的其它酶類，需破碎細胞，不同的酶分布部位不同，最好先將酶存在的細胞器分離后再破碎該細胞器，然后將酶用適當的緩沖溶液或水抽提。
（三）原則：
在增加酶得率和純度的同時，盡可能避免高溫、過酸、過堿、劇烈的震蕩及其它可能使酶喪失活力的一切操作過程。盡最大可能保存酶的活力。（四）分離提純：
1.酶的抽提：將酶溶解出來就稱為抽提。
胞外酶：固體培養的菌體加水或適當緩沖溶液浸泡過濾即可。液體培養的菌體將發酵液離心分離除去菌體收集離心液即可。
胞內酶：先破碎細胞，再用水或適當的緩沖溶液抽提。
2.酶的純化：純化的關鍵是維持酶的活性，因為隨著酶的逐漸提純，一些天然的可保持酶活力的其它成分逐漸減少，酶的穩定性變差，所以整個純化過程應維持低溫。
（1）酶的沉淀方法：與蛋白質的沉淀方法相同，常用：
A．鹽析法：常用硫酸銨鹽析，有分段鹽析和一次性鹽析兩種方法。
B．有機溶劑沉淀法：用乙醇、丙酮等。應低溫操作，溶劑少量分批加入。
（2）酶的純化方法：有吸附層析、離子交換層析、凝膠過濾層析、親和層析等。
3.酶的結晶：
純化以后的酶液再次沉淀，仍采用沉淀法。
4.酶的保存：一般在-20℃以下低溫保存。
二、酶活力的測定定性鑒定提取物中某一酶是否存在，一般是根據此酶引起的化學反應來判斷。
酶活力的測定：實際上是酶定量測定的方法，酶制劑因含雜質多易失活等原因，故不能用稱重或測量體積來定量。
（一）酶活力的概念：指酶催化特定化學反應的能力。其大小通常用在一定條件下酶催化某一特定化學反應的速度來表示。一定量的酶制劑催化某一化學反應速度快，活力大；反之，活力小。
速度表示法常用-dS/dt或dP/dt，測初速度，多用后者。因為反應初期底物過量，底物的減少量不容易測定，而產物從無到有，易測定。
（二）酶的活力單位：1961年國際生化協會酶學委員會統一規定，酶的國際單位（IU）規定為：在最適反應條件（溫度25℃）下，每分鐘內催化1微摩爾（μmol）底物轉化為產物所需的酶量（或1分鐘內轉化底物生成1微摩爾產物的酶量）稱為1標準單位。 測定條件：最佳的反應條件，如最適的Tm（或25℃）、pHm、[S]>>[E]、初速度下。
1972年國際生化協會又推薦一種新單位，即Katal(Kat)單位。規定：在最適溫度下，每秒鐘能催化1摩爾底物轉化為稱為所需要的酶量定義為1Kat。1Kat=60×106IU.
（三）酶的比活力：每單位酶蛋白所含的活力單位數。對固體酶：用活力單位/毫克酶蛋白、或活力單位/毫克酶蛋白氮來表示，對液體酶：用活力單位/毫升酶液來表示。很明顯，比活力越大，酶的活力越大。
（四）、酶活力的測定方法
1、分光光度法：產物與適當的化學試劑生成有色物質或產物有紫外吸收的能力可采用此法。
2、測壓法：產物中有氣體，測氣壓增加量。
3、滴定法：產物中有酸生成，用堿滴定。
4、熒光法：產物中有熒光物質生成或產物與熒光試劑反應生成熒光產物可用此法。
5、旋光法：產物中有旋光物質可采用此法。
除了以上方法外，還可根據產物的性質采用其它方法
生物化學總結 篇2
一、核酸的分子組成：
基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。
兩類核酸：脫氧核糖核酸(DNA)，存在于細胞核和線粒體內。
核糖核酸(RNA)，存在于細胞質和細胞核內。
1、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脫氧核糖，RNA中為β-D-核糖。
2、磷酸：生物體內多數核苷酸的磷酸基團位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一級結構
核苷酸在多肽鏈上的排列順序為核酸的一級結構，核苷酸之間通過3′，5′磷酸二酯鍵連接。
三、DNA的空間結構與功能
1、DNA的二級結構
DNA雙螺旋結構是核酸的二級結構。雙螺旋的骨架由糖和磷酸基構成，兩股鏈之間的堿基互補配對，是遺傳信息傳遞者，DNA半保留復制的基礎，結構要點：
a.DNA是一反向平行的互補雙鏈結構親水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側，而堿基位于內側，堿基之間以氫鍵相結合，其中，腺嘌呤始終與胸腺嘧啶配對，形成兩個氫鍵，鳥嘌呤始終與胞嘧啶配對，形成三個氫鍵。
b.DNA是右手螺旋結構螺旋直徑為2nm。每旋轉一周包含了10個堿基，每個堿基的旋轉角度為36度。螺距為3.4nm，每個堿基平面之間的距離為0.34nm。
c.DNA雙螺旋結構穩定的維系橫向靠互補堿基的氫鍵維系，縱向則靠堿基平面間的疏水性堆積力維持，尤以后者為重要。
2、DNA的三級結構
三級結構是在雙螺旋基礎上進一步扭曲形成超螺旋，使體積壓縮。在真核生物細胞核內，DNA三級結構與一組組蛋白共同組成核小體。在核小體的基礎上，DNA鏈經反復折疊形成染色體。
3、功能
DNA的基本功能就是作為生物遺傳信息復制的模板和基因轉錄的.模板，它是生命遺傳繁殖的物質基礎，也是個體生命活動的基礎。
DNA中的核糖和磷酸構成的分子骨架是沒有差別的，不同區段的DNA分子只是堿基的排列順序不同。
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